20世纪的科学怪杰鲍林-第79章
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鲍林继续在思考蛋白质的结构。1950年春，怀恩巴姆案发生时，劳伦斯·布拉格、约翰·肯德鲁、马克思·佩鲁茨等人在《皇家科学院学报》上发表了一篇专文，题目为“晶体蛋白的多肽链结构”。鲍林见到这一标题时，心里一怔：难道布拉格的研究小组已取得突破，赶在他前面摘取了桂冠，将一种蛋白质结构中的原子一个一个都分得清清楚楚了？
他读了正文，心里才好受了一些。布拉格小组的这篇论文很奇怪，全文没有一个中心的议题，东拉西扯，犹如在洗衣房绳子上晾衣，七拼八凑地罗列了蛋白质种种基本的类型，缺乏令人信服的证据，更无明确的方法可用来鉴定具体的蛋白质到底属于哪一种类型。有些属于螺旋状结构，另一些则是旋转式链结构。鲍林很清楚，其中任何一种结构在化学上几乎都是无法轻易地予以否定的。布拉格及其研究组没有明确地指出到底是哪一种结构，更没有对蛋白质的最终结构作出清晰的定论。他们只是对阿斯特贝里提出的折叠缎带结构这一陈旧的观点有气无力地表示认同而已。
在布拉格小组的这篇文章中，鲍林从字里行间也读出了一些令人颇感兴趣的内容。这篇文章的作者根据自己对有关结构元素的理解——鲍林满意地注意到，作者还特别采用了加州理工学院发表的关于氨基酸形状和尺寸的详细资料——构造出蛋白质结构的种种模型，同时也考虑到使其具有最终形状的力，并且还特别强调了氢键的概念。鲍林本人原本也会这样做。
显而易见，布拉格在竞争中被鲍林规则击败的十五年时间里，已经学到了一些东西。鲍林在1948年卡文迪什实验室度过的那几天时间，对他也产生了一定的影响；就在鲍林回国后不久，布拉格对佩鲁茨和肯德鲁由粗到细的研究方法进行了补充，强调整体蛋白质的结构，并且像鲍林那样对各种氨基酸的结构逐一进行了考察。
不过，鲍林完全可以放心，他知道布拉格仍然不懂如何正确地玩这一场随机性游戏。布拉格在1950年的论文中，在对蛋白质结构进行猜测时，并没有从化学特性方面施加足够的限制来充分缩小思考的范围。举例来说，这位英国人显然不相信肽链一定要保持刚硬和平直，他们设想的模型几乎都可以发生扭转或弯曲，鲍林认为这是不可能的事——这也是为什么他们设想会有二十种而不是只有几种可能性的一个原因。另一方面，他们都附上了鲍林认为不必要的一个限制。在卡文迪什的这个研究小组认为，他们的螺旋模型中完整的每一圈所含的氨基酸数目必定是一个整数——很可能是3或4。哈金斯在他1943年的论文中也曾犯过这一个错误，认为这是一个整数。其思维方法是，既然蛋白质螺旋结构经历了结晶的过程，那么其基本的重复单元——也即所谓的空间组合——就一定会显示出一种可以用整数来描述的对称性。由于阿尔法角蛋白螺旋结构被认为是由完整的一圈组成的，那么，沿着链向上不断重复，借助于空间组合对称性这种思维方法，认为每一圈中氨基酸个数是整数，也就理所当然了；这样，每一圈都应当在氨基酸骨架的同一相位点上开始和结束。
但是，对鲍林来说，这并非是显而易见的事。他在牛津大学折叠他的纸质螺旋模型时，注意力集中在化学原理上，并没有留意结晶的图式。他草草拟想出来的模型并没有涉及到每一圈中氨基酸个数是不是整数的问题。然而，一旦想到这一点，他却怎么也看不出为什么非此就不可。在读了布拉格的1950年论文后，他开始想起，有关这个整数的结论，与30年代蛋白质研究人员对“魔幻数”的癖好有着千丝万缕的联系。正是相信这种美妙整数的错误导致林奇陷入了怪圈而不能自拔。鲍林认为，自然界不是以那样的方式运作的，未必按数学方程的要求创造出各种生命体；自然界比这要懒散得多，更具有机会主义的意味——自然界喜欢用最简便的方式行进，这种方式需要的能量最少——这也是建立最稳定的化学结构所采用的方式！
布拉格研究组并没有搞到这一顶桂冠，但是他们的论文却使鲍林重新聚精会神地回到了竞赛的跑道上。两年以前从英国回来时，蛋白质曾经是他最为优先考虑的课题，他曾吩咐几位研究人员加紧这一方面的研究：科里及其同事在氨基酸和小型缩氨酸的结构研究方面仍然处于世界领先的地位，他们的研究结果证实了鲍林关于肽键是平直的思想；科里还和一个研究小组对一种完整的球状蛋白——溶菌酶作了研究，他们将其切割成细小的片段，在色谱图上予以分隔，一一进行研究；鲍林指示研究人员将汞那样的常见重元素的原子掺入蛋白质链，以便于进行X光分析；另有一名新同事杰克·科克沃德使用了泰氏电泳仪，搜集球状蛋白的电荷分布和一般特性的有关信息。1948年与1949年之交的冬天，物理学客座教授赫尔曼·布兰逊来访，鲍林安排他详尽地考察一下蛋白质螺旋结构到底有哪些可能的模型，“看一看我是否遗漏了什么。”这种模型必须满足鲍林提出的两个条件：肽键是平直的，氢键数取最大值。重要的是，鲍林撤去了布拉格研究组附加的一个条件。他对布兰逊说，我们没有足够的理由可以相信，螺旋结构的每一图中氨基酸个数一定是一个整数。布兰逊在怀恩巴姆（此时他尚未受到作伪证的指控）的帮助下，利用自己掌握的数学知识，使用极为精确的建模设备，开始工作起来，就螺旋结构的课题，构造了几十种不同的模型。
此时，鲍林将注意力转到了其他事情上。他于1949年1月开始担任美国化学学会主席，政治活动占用他的工作时间更多了。关于镰状细胞贫血症的研究已经开花结果。在1949年末和195M初的几个月里，鲍林花费了大量功夫，并利用上述成果作为起跳点，企图在分子学层面上一举攻克诸如癌症和心脏病那样的医学问题。“我感到很有把握，将医学研究更加紧密地与基础科学最先进的前沿成果联系起来，就一定能在战胜疾病方面取得长足的进步，”他这样写道，“而要做到这一点，唯一的途径是将医学研究看作为推进基础科学实验活动的一个必不可少的组成部分。”他希望创造一种场所，让依泰诺那样的年轻医学博士能基于对分子作用的认识采取一种新的医学研究方法。为此，他开始规划建造一幢新的大楼，这幢大楼中将设置一个医疗化学实验室。这个实验室将是介于他的克莱林化学实验室和比德尔的科克霍夫生物学实验室之间的前沿阵地，工作人员也将来自这两个方面。他打算用新的视角开展医学研究。
1950年1月，在比德尔的帮助下，鲍林向洛克菲勒基金会正式提议建造这样一个场所。但是，韦弗给他当头泼了一盆冷水，声言生物学和化学首先应当加强自身的研究，用不到去开辟新的战场。再说，资助建造大楼，这也不属于基金会的业务范围。那年春天，鲍林和比德尔花了好几个星期写信，奔波于纽约的街头巷尾，寻求其他基金会和医药公司的赞助——例如，他们要求克莱斯吉基金会资助150万美元——但是，他们的要求全都落空了。这两位加州理工学院的学者发现，慈善家们和医生们一样，谁都顾不上花一点时间去了解一下分子型疾病的概念，这些人甚至认为“医疗化学”是一个“混淆视听”的术语——不但有含混不清之弊，而且有危言耸听之嫌。他们只肯给加州理工学院研究组一些小额短期资助。
无望取得资助，鲍林只能回过头来继续研究蛋白质螺旋结构。在此之前的秋天，布兰逊和怀恩巴姆经过一年时间的研究，得到这样一点结论：蛋白质只有两种螺旋结构——鲍林在牛津时曾经考虑过其中的一种——不但能满足氢键最大化和肽键平直性这两个条件，而且能使各个原子相互靠近而不重叠。在螺旋的每一圈中，两种结构中比较紧密的一种大约有3。7个氨基酸，比较松散的一种有5。1个氨基酸。鲍林已经清楚，蛋白质只可能有两种螺旋结构，但他仍然不想将其公之于众。还是他早在英国时就看到的老问题：大多数学者认为，螺距是螺旋结构的一个重要参数，阿尔法角蛋白经X光反射所得数据是5。1埃。但是，这两种螺旋结构都与这一数据不符。布兰逊和怀恩巴姆的研究工作证实，鲍林此时正在思考的那种比较紧密的螺旋结构，很可能就是角蛋白的结构，螺距却是5。4埃。“我非常坚定地认为，这种结构应当符合X光的有关数据，”鲍林回忆说，“因此，我决定再等一等。”
但是，布拉格的研究小组设想的螺旋结构之一，也即每圈有4个氨基酸的那种结构，已经非常接近于鲍林知道的那种含有3。7个氨基酸螺旋结构。鲍林感到，他们迟早会修正自己的研究方法。1950年春，鲍林再次将全部身心投入蛋白质研究。他全面考察了科里新近关于蛋白质可能结构所作的系统分析，并用线、球、杆等实物制作有关结构的模型。他在加州理工学院的一个车间里用木头雕刻出一种崭新鲜艳的模型，代表原子的是一些球体，每个球上都标明了范德瓦尔斯半径，在其侧面则按有许多小孔，以便于各个球体之间的连接。整个模型看上去就像一团团肥皂泡一样——因而有填补空间的模型之称。这是鲍林的又一创新，后来成了成千上万个化学实验室和课堂的标准教具。在制作模型的过程中，鲍林严格地遵循了自己为蛋白质结构所作的规定，确保所有可能的氢键无一遗漏，每一肽键都保持平直的状态，各个构件之间都不存在人为张紧的应力，原子之间也没有彼此挤压太紧的情况。这样，鲍林和科里运用模型证实了蛋白质两种螺旋结构在化学上是完全可行的。这一次，他们还得到了一些新的启示——可以用某种方式�
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